Фибриновая нить

Фибрин опухолей

Фибриновая нить

Большой интерес у онкологов вызывает явление откладывания фибрина, образующегося из фибриногена крови, вокруг циркулирующих опухолевых клеток и в экстраваскулярном пространстве новообразований.

Впервые на это явление обратил внимание Сафир, обнаруживший образование фибриновых волокон вокруг опухолевых клеток в кровяном русле. В 1958 г.

Буду (Wood) с помощью метода микрокиносъемки удалось показать, что образование тромба вокруг опухолевых клеток сопряжено с процессом их фиксации: опухолевые клетки карциномы V2, введенные в сосудистое русло, через 2-5 мин после прикрепления их к эндотелию капилляра начинали покрываться нитями фибрина, между последними застревали форменные элементы крови и образовывался тромб. Образование тромба вокруг приживляющихся опухолевых клеток было подтверждено в дальнейших работах Вуда и других авторов. Ворен и Валес, исследуя структуру фибрина опухолевых эмболов, выявили два типа ее в зависимости от наличия или отсутствия повреждений тканей сосудистой стенки. При неповрежденном эндотелии опухолевые клетки окружались тонким слоем фибрина обычной структуры. При наличии же отслойки эндотелия фибрин образовывал сгусток, связывающий опухоль со стенкой сосуда. В этом случае фибрин имел структуру мономерного или низкополимерного типа без поперечной исчерченности.

О формировании фибрина в межклеточном пространстве новообразований впервые упоминается в работах О’Мира, который в обычных гистологических препаратах опухолей обнаруживал тонкие волокна, расцененные им как фибриновые.

Однако другим авторам при использовании обычных гистологических методов подобное наблюдать не удавалось; фибрин обнаруживался лишь в зонах некроза и кровоизлияний.

И только с помощью метода иммунофлуоресценции представилась возможность подтвердить откладывание фибрина в межклеточном пространстве опухолей животных и человека.

Причину образования фибрина в опухолях некоторые авторы усматривают в повышенной проницаемости кровеносных сосудов опухоли, в связи с чем фибриноген крови переходит в экстраваскулярное пространство бластом.

Имеющиеся данные, однако, позволяют думать, что, хотя повышенная проницаемость сосудов опухолей может способствовать указанному явлению, основная роль в процессе образования фибрина в новообразованиях принадлежит опухолевым клеткам в связи с высоким уровнем их коагулирующей активности. В подтверждение этого уместно привести данные О. Е. Шлыгиной, обнаружившей, что ингибитор фибринолиза — ε-аминокапроновая кислота способствует откладыванию фибрина в опухолях и не оказывает существенного влияния на этот процесс в очаге воспаления, также отличающемся повышенной проницаемостью сосудов.

О том же свидетельствует и наличие корреляционной зависимости между тромбокиназной активностью опухолевых клеток и способностью опухолей аккумулировать меченый фибрин.

Не менее доказателен и тот факт, что образованию фибрина вокруг некоторых нормальных клеток также соответствует возрастание коагуляционной способности последних.

Известно, например, что клетки трофобласта и образованных из него зародышевых оболочек, вокруг которых в эмбриогенезе образуется капсула из фибриновых нитей, обладают самой высокой среди других нормальных тканей тромбопластической активностью, высоким содержанием антигепаринового, фибринстабилизирующего факторов и ингибиторов фибринолиза, а также отсутствием фибринолитической активности. Характерно, что исследователи, открывшие в опухолях «раковый коагулирующий фактор», все четыре фракции последнего среди нормальных клеток обнаруживали лишь в клетках хориона. Одинаковая направленность изменений в коагулирующей способности при формировании фибриновой сети вокруг разного вида клеток может свидетельствовать о взаимосвязи указанных явлений и служить подтверждением участия тромбопластинового фактора опухолевых клеток в процессах селективного осаждения фибрина в новообразованиях.

К факторам, лимитирующим образование фибрина в новообразованиях, может быть отнесена фибринолитическая активность опухолевых клеток.

Показано, что снижение этой активности при введении в организм ингибиторов фибринолиза усиливает откладывание меченого фибрина в опухолях.

Кроме того, рядом исследователей установлена обратная корреляционная зависимость между степенью откладывания меченого фибрина в экспериментальных опухолях и их фибринолитической активностью.

Активность процессов формирования фибрина в разных видах опухолей и даже в различных участках одной и той же опухоли неодинакова, что объясняется, по-видимому, индивидуальными и видовыми различиями в содержании коагулирующих и фибринолитических факторов в опухолевых клетках, а также различной степенью повреждаемости сосудистой сети.

Хилгард, Хаймейер наблюдали, что саркома Йосида и карцинома Эрлиха обладают высокой способностью к накоплению меченого фибриногена, в то время как карциносаркома DS и саркома, индуцированная бензпиреном, лишь слабо аккумулируют его.

Обнаружено, что накопление меченого фибриногена в лимфосаркоме Мэрфи и саркома Иосида в 6-8 раз выше, чем в саркоме Уокера, Иенсена и в гепатоме. Избирательная концентрация меченных иодом противо-фибриновых антител отмечена у 11 из 15 больных саркомой, у 4 — меланомой и у 8 из 17 больных с другими локализациями неопластического процесса.

В саркоме Иенсена, карциноме Эрлиха, Уокера, в спонтанных опухолях собак, в экспериментальных опухолях легких откладывания фибрина практически не отмечали.

Такая же пестрая картина наблюдается и при исследовании локализации фибрина внутри опухолей. Некоторые исследователи обнаруживали фибрин в участках активного роста клеток. Наряду с этим имеются наблюдения об откладывании фибрина главным образом в зонах некроза. В. С.

Рукущев, Н. А. Пробатова, исследуя локализацию фибрина в опухолях человека, наблюдали фибриновые волокна как в зонах некроза, так и между опухолевыми клетками, особенно по ходу соединительнотканных структур. В некоторых местах клетки были окружены густой сетью фибрина.

Источник: http://medservices.info/fibrin_tumors/

Фибрин: как образуется, место и функции в организме, норма и отклонения

Фибриновая нить

© З. Нелли Владимировна, врач лабораторной диагностики НИИ трансфузиологии и медицинских биотехнологий, специально для СосудИнфо.ру (об авторах)

Фибрин – белок твердый, нерастворимый, состоящий из волокнистых, довольно длинных, нитей. Фибрин – непостоянный в плазме протеин, поэтому просто так он в крови не циркулирует.

Своим образованием фибрин обязан неординарной ситуации, активирующей систему гемостаза, как, например, повреждение сосудистой стенки в результате ранения либо, например, воспалительной реакции на участке образования атеросклеротической бляшки.

А в кровеносном русле присутствует его предшественник – растворимый фибриноген (первый фактор свертывания крови – FI), который, как и многие другие белки, синтезируется в печеночной паренхиме и в ответ на повреждение кровеносного сосуда под ферментативным воздействием тромбина на ране превращается в фибрин.

Когда необходимость в фибрине отпадает, фибринолитическая система занимается растворением сгустка (фибринолиз). Специалисты полагают, что в крови в постоянном режиме идет процесс превращения какого-то очень небольшого количества фибриногена в фибрин, но эту задачу так же постоянно решает фибринолиз.

Норма на сам фибрин в клинической лабораторной диагностике не существует. Поскольку в норме это вещество в крови не определяется, анализ, изучающий данный показатель, не производят. О количестве и качестве фибрина судят по уровню фибриногена в крови, исследуя также другие факторы свертывающей системы в составе коагулограммы.

Как идет образование фибрина

Синтезируемый в печени с участием витамина К растворимый белок фибриноген при кровотечении вступает во взаимодействием с пептидазой, называемой тромбином, которая способствует частичному гидролизу молекул фибриногена, трансформируя в присутствии ионов кальция (Са2+) данный белок в фибрин. В целом, образование фибрина из фибриногена проходит в три этапа:

  • Димер фибриногена под действием тромбина подвергается ферментативному расщеплению, отделяя в результате этого процесса по 2 пептида (фибринопептиды А и Б) – идет формирование фибрин-мономера, который строится из двух абсолютно одинаковых субъединиц, соединенных между собой дисульфидными мостиками и состоящих из трех полипептидных цепей (альфа – α, бета – β, гамма – γ);
  • Агрегация фибрин-мономера (появление нитей фибрина или фибрин-агрегата – нестабилизированного фибрина), протекающая на второй стадии процесса образования данного вещества, состоит в том, что он (фибрин-мономер) без внешнего воздействия (кроме участия ионов кальция) самостоятельно начинает формировать сверток, результатом этой реакции (полимеризация) становится растворимый фибрин-полимер «S»;
  • Воздействие фибринстабилизирующего фактора (FXIIIа), которого приводят в активное состояние ионы кальция и тромбин, завершает реакцию образования нерастворимого фибрина («J»), он «сшивает» между собой отдельные нити фибрина, то есть, окончательно стабилизирует и формирует тромб.

Таким образом, нити фибрина – объединенные молекулы этого вещества.

Они, опутывая своей сетью (фибриновая сеть) клетки крови, устремляющиеся в зону аварии (в первую очередь, тромбоциты) или просто циркулирующие в кровеносном русле, дают «фундамент» для строительства губчатой массы, которая становится основой сгустка, закрывающего кровеносный сосуд при его повреждении. Губчатая масса сжимается, твердеет, формируя сам сгусток. Для того, чтобы образованный тромб тут же не разрушился, на данном этапе в процесс вступает фактор, который стабилизирует «пробку» на ране сосуда.

Как и где можно увидеть «готовый» фибрин?

Фибрин можно видеть на ране, которая первоначально была гнойной, дренировалась и стала заживать вторичным натяжением.

Через некоторое время в процессе выздоровления по краям раны образуется налет белого цвета – это и есть фибрин, который защищает место поражения и формирует будущую ткань.

Однако на ране, в которой только-только остановилось кровотечение, фибрин хоть и присутствует, но невооруженным глазом вряд ли будет обнаружен.

Фибрин можно заметить в язве, образованной на коже или слизистых оболочках (например, в язве 12-перстной кишки при эндоскопическом исследовании), причем наличие этого вещества на дне язвы указывает на то, что она уже начала подготовку к заживлению (2 стадия – стадия затихания воспалительного процесса).

Наличие фибрина в мазке из урогенитального тракта (как мужчин, так и женщин), просматриваемом под микроскопом, может указывать на то, что в данном месте идет воспалительный процесс. Однако это – косвенный признак.

А для того, чтобы установить (или заподозрить?) диагноз, необходимо полное описание биоценоза, присутствующего в мазке, то есть фибрин в подобных случаях не представляется самостоятельным объектом исследования и для диагностики мало значит.

Еще нити фибрина можно наблюдать в крови, взятой без консервирующего раствора. Сворачиваясь, кровь образует сгусток, выделяя сыворотку.

В плазме (кровь, взятая с консервантом) фибриноген сохраняется, чем она и отличается от сыворотки, поэтому плазма не теряет способность к образованию нитей фибрина, что достигается добавлением к данной биологической среде хлорида кальция.

Эти методы используются для приготовления гемагглютинирующих сывороток, определяющих группы крови человека.

Функции фибрина

Функции фибрина немногочисленны, однако важность их очевидна:

  1. При повреждении ткани, сопровождающемся кровотечением, фибриноген сразу же спешит перейти в фибрин – тут же, на ране. Являясь основой сгустка, фибрин способствует остановке кровотечения и тем самым предотвращает потерю драгоценной для организма жидкости;

    фибрин в составе тромба

  2. Недавно замечено, что фибрин помогает регенерации нервной ткани при ее повреждении, что открывает новые возможности для терапии такого тяжелого патологического процесса, как рассеянный склероз (данное вещество восстанавливает волокна миелина);
  3. Фибрин оказывает противовоспалительное действие. Находясь в очаге воспаления, он окутывает вредоносные вещества, заключает их в сгусток, чем препятствует дальнейшему продвижению токсинов на здоровые ткани.

А так как образование фибрина идет от фибриногена – первого фактора свертывания крови (FI), который для формирования сгустков в процессе коагуляции из золя превращается в гель (фибрин), то многие функции фибрина будут зависеть от содержания FI в плазме и нарушаться по причине неполноценности (наследственные дис-, гипо-, афибриногенемии), недостатка или избыточного количества его предшественника при поражениях органа его производящего (печень). При снижении концентрации фибриногена появляется угроза опасной для жизни кровопотери. Повышенный уровень предшественника фибрина предрасполагает к образованию ненужных тромбов, их отрыву и миграции по кровеносному руслу, что также нередко приводит к смертельному исходу.

Фибрин и воспаление

Основная функция фибрина – образование свертка и остановка кровотечения, безусловно, не вызывает сомнений в своей значимости, однако роль этого вещества в протекании и завершении воспалительного процесса также немаловажна, но не столь широко известна людям немедицинских профессий, поэтому хотелось бы несколько остановиться на теме: «Фибрин и воспаление».

Образование фибрина идет сразу после контакта фибриногена с тканевой тромбокиназой, высвободившейся из поврежденной (на ране) или разрушенной (в язве) ткани.

Эта местная реакция, при которой токсины захватываются фибрином и заключаются в сверток, является адаптивной и называется «реакцией фиксации».

Она очень важна для организма, поскольку на самых ранних этапах, еще до того, как белые клетки крови – лейкоциты, «почувствуют», что их ждет место аварии, фибрин создаст заслон вокруг очага, чем будет противодействовать распространению инфекции по всему организму.

То есть, следует признать, что немедленно отложенный фибрин по праву может претендовать на весьма важную и нужную защитную роль. А негативные изменения, которые, так или иначе, будут присутствовать на маленьком участке, попробуют взять на себя проблему, защищая от зла другие, более важные органы (внутренние).

Какие же это изменения и как их можно распознать? Довольно легко, ведь каждый из нас неоднократно наблюдал у себя самого, как недавняя, даже небольшая царапина краснеет, опухает, доставляет неприятные ощущения.

Это нерастворимый фибрин, образовавшийся в первые минуты аварии, создает значительные трудности для местного кровообращения, а иной раз и вовсе останавливает его. Естественно, место повреждения отекает и болит.

Для того, чтобы читателю был понятен весь происходящий на ране или в язве биохимический процесс, попробуем описать его последовательно:

  • В момент перехода фибриногена в фибрин (1 стадия образования фибрина), присутствующие в воспалительном очаге ферменты, которые способны подвергать триптическому гидролизу белки, имеющие дисульфидные мостики (фибрин-мономер, как известно, их имеет), уже начинают свою деятельность, выступая в роли ингибиторов воспалительного процесса;
  • На 2 стадии (образование фибрин-полимера) триптические ферменты стараются всячески затормозить полимеризацию фибрина. Эти протеазы, расщепляя фибрин и прочие макромолекулы протеинов на более мелкие органические соединения (аминокислоты, пептиды), переводят вязкий густой экссудат, образовавшийся на ране, в более жидкое состояние, кроме этого, они тормозят образование новых крупных, плохо поддающихся растворению молекул;
  • Протеолитические ферменты – протеазы (например, плазмин) на этапе репарации запускают механизм разрушения фибриновых сгустков и, таким образом, восстанавливают ткань.

Кстати, благодаря многочисленным и всесторонним исследованиям, было установлено, что введение протеолитических ферментов до того, пока в силу вступит воспалительная реакция на ране, дает возможность препятствовать ее развитию, это значит, что, по сути, получение человеком протеаз извне после различных травмирующих ситуаций является профилактикой воспаления.

По завершению воспалительного процесса на его месте нередко формируются рубцы – это фибрин, образованный на данном участке и сохранившийся в течение длительного времени, дал основу для размножения клеток соединительной ткани.

фибрина в очаге не должно отклоняться от нормы

Количество фибрина, в котором может нуждаться организм в тот или иной момент своей жизни, зависит от факторов свертывания (протромбин, тромбин, тканевая тромбокиназа и др.), и противосвертывания (протеолитические ферменты, например, плазмин). Обычно образование фибрина идет в количествах, обеспечивающих восстановительный период, но не мешают процессу заживления.

Недостаток фибрина в зоне поражения ничего хорошего организму не сулит:

  1. Площадь очага воспаления расширяется, поскольку нет надежной фибриновой изоляции;
  2. Заживление медленное («вторичным натяжением»);
  3. Образование некрасивых рубцов;
  4. Возможны кровотечения, если образование фибрина связано с нарушением в свертывающей системе крови.

Между тем, бывают и такие случаи, когда накопление фибрина превосходит потребности, а фибринолиз запаздывает, что также может повлечь развитие других патологических процессов:

  • Воспалительная реакция начинается и идет более остро, сопровождаясь резкой болью, быстрым распространением отека, полным прекращением кровотока в зоне поражения;
  • Закупоренные микротромбами кровеносные сосуды сдавливаются;
  • Нарушается фагоцитоз, массово гибнут клетки;
  • Заживление задерживается.

Такое состояние поврежденной ткани в условиях замедленной работы фибринолитической системы может обернуться обширным некрозом с образованием язв, а затем келоидных рубцов, нарушающих функциональные способности ткани. Опасным итогом подобных событий является ишемия и тромбоз. Кроме этого, излишнее образование фибрина на стенке артериального сосуда может стать причиной формирования бляшек.

© 2012-2020 sosudinfo.ru

Источники

Источник: https://sosudinfo.ru/krov/fibrin/

Роль и функции фибрина в организме человека

Фибриновая нить

Нити фибрина

Фибрин — это высокомолекулярный белок, который является производным синтезируемого печенью фиброгена. Имеет форму длинных поперечноисчерченных или гладких волокон. Сгустки этих волокон составляют основу тромба, который образуется во время свертывания крови.

В отличие от фиброгена, который является первым фактором свертывания крови, фибрин не находится в плазме постоянно.

Он появляется из-за неординарных ситуаций, которые активируют систему гомеостаза — способность организма соблюдать постоянство вне зависимости от факторов внешней среды.

Такими неординарными ситуациями являются раны и воспаления, возникающие из-за нарушения целостности тканей и сосудов.

Процесс образования фибрина

Процессы образования фибрина и фибриногена

Образование фибрина — сложный химический процесс. Он состоит из нескольких этапов:

  1. Отщепление от фиброгеновой молекулы двух пептидов А и двух пептидов Б под действием тромбина с последующим образованием фибрин-мономера. Полученный мономер состоит из двух одинаковых частиц, соединенных между собой дисульфидными мостиками. Каждая частица при этом состоит из 3-х отличающихся между собой полипептидных цепей.
  2. Самопроизвольное превращение фибрин-мономера в сгусток, который называется фибрин-агрегат или нестабилизированный фибрин. Этот процесс ускоряют вещества, которые несут в себе положительный заряд и тормозят вещества с отрицательно заряженными частицами. Во время агрегации мономера молекулы из глобул трансформируются в фибриллы — нитевидные белки. В создании нестабилизированного фибрина участвуют разные виды химических связей и силы гидрофобного воздействия. Они могут ослабляться в средах, вызывающих денатурацию. Из-за денатурации фибрин-агрегат может восстановиться в мономер.
  3. На нестабилизированный фиброген воздействует фибринстабилизирующий фактор, из-за которого структура агрегата меняется. Из-за появления ковалентных связей в полипептидных цепях фибрин-агрегат стабилизируется в фибрин-полимер.
    Если человек страдает от врожденных или хронических болезней, сопровождаемых дефицитом фибринстабилизирующего фактора, агрегатная форма не сможет стабилизироваться в полимер. Тогда из фибрине не образуется сгусток.

Множество молекул фибрина-полимера кооперируются в нити. Они захватывают тромбоциты и другие клетки крови и формируют из них губчатое вещество. Оно сбивается, становится плотнее и образовывает тромб.

Функции белка фибрина

Фибрин участвует в регенерации нервных волокон

У белка фибрина не много физиологических функций, но каждая из них очень важна для организма. Всего их несколько:

  • Остановка кровотечений. Когда ткань повреждается и начинается кровотечение, происходит быстрая (при отсутствии патологий свертываемости крови) трансформация фиброгена в фибрин. Из фибрина формируется кровяной сгусток, который закупоривает сосуд и препятствует кровопотере.
  • Противовоспалительный эффект. Попадая в очаг воспаления фибрин обволакивает болезнетворные агенты и не дает им попадать в здоровые ткани.
  • Участие в процессе регенерации нервных тканей.

Когда фибрин выполняет свою биологическую функцию, организм стремится уменьшить его концентрацию в крови. Этот процесс называется фибринолизом — процесс растворения кровяных сгустков и тромбов.

Роль фибрина в воспалении

Фибриновые сети ограничивают очаг воспаления

Фибриновый синтез начинается сразу после контакта фиброгена с ферментом тромбокиназа, которая высвобождается из поврежденных или разрушенных тканей. После этого происходит реакция фиксации, во время которой фибрин захватывает патологические вещества и блокирует их. Таким образом фибрин не дает воспалению перекинуться на здоровую ткань.

Также фибрин не дает расти самому очагу воспаления. На самых начальных его этапах, когда еще не началось активное деление лейкоцитов и их миграция к очагу воспаления, молекулы фибрина окружают очаг в круг и препятствуют его распространению.

Избыток и недостаток фибрина — опасно ли?

Недостаток фибрина осложняет заживление ран

На самом деле понятия нормы касательно количества фибрина не существует. В первую очередь врачи смотрят на результаты коагулограммы и уровень фиброгена.

Нормальное количество фибрина в очагах воспаления значительно зависит от соотношения факторов свертывания и противосвертывания крови. Фибрин должен способствовать течению восстановительного периода, но при этом не нарушать процесс заживления.

Если в зоне поражения тканей будет мало фибрина, это повлечет за собой нежелательные последствия:

  • расширение очага воспаления из-за нарушения свертывания крови и отсутствия качественного фибринового каркаса;
  • замедленное затягивание ран, часто сопровождаемое вторичным натяжением (так называется самостоятельное заживление раны с последующим образованием большого рубца);
  • повышается риск кровотечений.

Фибриновые сгустки без фибринолиза затрудняют процессы регенерации

Бывают случаи, когда во время воспалений количество фибрина наоборот значительно превышает норму, а фибринолиз еще не начинается. Это чревато развитием таких патологических процессов:

  • обострение характера воспаления с появлением сильных болей, сильной отечностью и даже полным прекращением кровообращения в очаге воспаления;
  • сильная задержка регенерации;
  • сдавливание сосудов из-за закупорки тромбами и кровяными сгустками;
  • нарушение фагоцитоза (клеточное питание) и массовая гибель клеток.

У здорового человека уровень фибрина (скорее фиброгена) тоже не должен сильно колебаться. При повышенной концентрации этого белка человек становится более предрасположенным к возникновению тромбов. Эти тромбы могут отрываться и бесконтрольно блуждать по сосудам.

Случается, что тромб попадает в какой-то важный сосуд и закупоривает его, из-за прекращения кровообращения человек может умереть. При пониженной концентрации фибрина появляется предрасположенность к кровотечениям.

При таком нарушении можно потерять много крови даже из-за банального пореза.

Источник: https://gidanaliz.ru/fiziologiya/fibrin.html

Фибрин – это важнейший белок. Свойства, функции, фибрин и воспаление

Фибриновая нить

Фибрин – это белок, являющийся конечным результатом свертывания крови. Он образуется в результате воздействия на фиброген тромбина.

Фибрин – это нерастворимый протеин, вырабатывающийся в организме в качестве ответной реакции на кровотечение. Этот белок является твердым элементом, состоящим из волокнистых нитей. Прародителем фибрина является фибриноген.

Это белок, вырабатываемый печенью. Он находится в крови. При повреждении тканей происходит кровотечение. Чтобы его остановить, начинает работать тромбин.

Он оказывает воздействие на фибриноген, тем самым провоцируя его превращение в фибрин.

Сначала молекулы белка объединяются в длинные нити, которые опутывают тромбоцит, создавая грубую массу. Постепенно она затвердевает и сжимается, образуя кровавый сгусток. Процесс уплотнения стабилизируется фибринстабилизирующим фактором.

Роль фибрина при воспалении

Выработка фибрина и воспаление – это два тесно связанных процесса. Белок играет важную роль при контакте с разрушающейся, поврежденной тканью. Освободившаяся из ткани тромбокиназа вступает в контакт с фибриногеном.

При свертывании крови все токсические вещества оказываются закупоренными в сгустке. Эта особенность воздействия белка при воспалительном процессе защищает организм от дальнейшего распространения токсинов и их негативного воздействия. Подобная реакция получила название фиксации. Таким образом, фибрин – это еще и защитник организма от токсинов.

Образование нерастворимого фибрина позволяет защитить организм от кровопотери, а также от воспалительных процессов. Однако подобная реакция вызывает боль и отечность, повреждение тканей, нарушение их функциональности.

Впоследствии это устраняется репаративными процессами. На их ранней стадии вырабатываются специальные вещества, которые вызывают деполимеризацию фибрина.

Подобная реакция даже в самом начале воспалительного процесса способна тормозить воздействие белка на патологический очаг.

Функция фибрина

При превращении фибриногена в фибрин особые ферменты, расположенные в очаге воспаления, начинают воздействовать как ингибиторы. Этот процесс проявляется полимеризацией фибриногена в фибрин.

Исходя из этого, определяется функция протеаз, которая состоит в разжижении материалов, методом расщепления фибрина и иных протеиновых молекул на пептиды и аминокислоты.

Также функция протеаз заключается в торможении выработки крупных молекул нерастворимого типа.

Проведенные опыты

Ученые проводили эксперименты на животных, в ходе которых выяснилось, что введенные извне протеазы до воспалительного процесса способны предотвратить его развитие полностью, а в некоторых случаях патология протекала в легкой форме. Опыт показал, что использование триптических веществ в большинстве случаев прекращает развитие воспалительных процессов в начале заболевания.

При введении профилактических доз ферментов образование белка снижалось.

Фибрин – это не просто белок, а создатель защитного барьера вокруг патологического очага, который защищает от заболевания. Впоследствии этот нерастворимый компонент служит для построения соединительной ткани. Также он участвует в процессах регенерации. От длительности сохранения и количества выработки фибрина организмом зависит образование рубцовой ткани.

Так что такое фибрин и для чего он нужен? Это вещество образуется клетками организма в таком количестве, которое необходимо для быстрой остановки кровотечения и которое поможет быстро восстановить поврежденные ткани. В некоторых случаях фибрин – это вредитель.

Если он вырабатывается и откладывается в больших количествах, то белок способен нанести вред организму. Насколько известно, фибринолиз – это длительный процесс, не способный растворить весь излишек белка.

Тем более что для этого процесса необходимы определенные условия.

Чтобы избавиться от избытка фибрина, назначают специальное лечение ферментами.

Лечение ферментами

В последнее время особое внимание уделяется свойствам ферментов. Особенно это касается протеаз. Для лечения фибрина ферменты используются вещества именно этого типа. Они помогают растворить излишний белок, тем самым предотвратив серьезные осложнения в виде образования тромбов.

Свойства протеолитических ферментов разные. Они способны оказывать фибринолитическое и иммуномодулирующее воздействие на организм, а также улучшать кровообращение, работать в качестве противоотечных, противовоспалительных веществ.

Так как тромбообразование строится на выработке фибрина, то необходима протеаза, которая вызывает реакцию расщепления этого вещества. Без такого фермента невозможно разбить протеин на молекулы, следовательно, улучшения микроциркуляции крови не будет.

При местном воздействии протеазы возможно удаление некротического налета, рассасывание фибринозного образования, разжижение вязкого секрета.

Источник: https://FB.ru/article/363214/fibrin---eto-vajneyshiy-belok-svoystva-funktsii-fibrin-i-vospalenie

Терапевт Шубин
Добавить комментарий